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                  詞條 泛素

                  泛素

                  泛素英語:ubiquitin)是一種存在于大多數(shù)真核細胞中的小蛋白。它的主要功能是標記需要分解掉的蛋白質,使其被水解。當附有泛素的蛋白質移動到桶狀的蛋白酶的時候,蛋白酶就會將該蛋白質水解。泛素也可以標記跨膜蛋白,如受體,將其從細胞膜上除去。

                  1974年,G.格魯斯坦第一次從小牛胸腺中提取8.5kd的多肽(胸腺生成素),后來在哺乳類的組織、魚類、昆蟲等均有發(fā)現(xiàn)。

                  泛素由76個氨基酸組成,分子量大約8500道爾頓。它在真核生物中具有高度保留性,人類和酵母的泛素有96%的相似性。

                  人類基因組約有1萬9千個編碼基因,蛋白轉錄后經剪接、修飾,可達幾十萬種,包括細胞的結構蛋白、激素、酶、轉錄因子等,有序的調節(jié)生命活動。蛋白酶降解,如胰蛋白酶將小腸內的食物蛋白消化成小肽、氨基酸,被小腸吸收;細胞內吞作用將外來蛋白吞入細胞,在食物泡內被溶酶體的消化酶吸收,不耗能量。

                  泛素相關文獻
                  泛素
                  泛素化泛素化系統(tǒng)泛素化是一種酶促的、蛋白質翻譯后修飾(PTM)過程,其中來自被激活泛素的二甘氨酸模體中末端甘氨酸的羧基與被修飾蛋白中賴氨酸ε氨基相連形成一酰胺鍵。將蛋白標記上泛素的過程(泛素化)包括了以下一系列步驟:活化:泛素通過泛素活化酶E1參與的一個兩步反應而被激活,并且需要ATP提供能量。第一步是泛素與ATP反應,形成泛素-腺苷酸復合物;第二步是泛素的轉移,即泛素與AMP分離并轉移到E1的半胱氨酸殘基上,泛素的羧基端與E1酶中半胱氨酸的巰基通過硫酯鍵相連。結合:E1將活化后的泛素通過轉硫酯化反應轉移到泛素結合酶E2。連接:泛素連接酶E3催化泛素級聯(lián)反應的最后一步,將結合到E2的泛素轉移到目標蛋白上,使目標蛋白的一個賴氨酸與泛素的羧基端的一個甘氨酸通過異構肽鍵連接,通常這個步驟需要100多個E3連接酶的催化,E3連接酶具有底物識別作用,并且能夠與E2和底物相作用,有些E3也可以激活E2...
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                  泛素相關標簽
                  翻譯后修飾
                  蛋白質結構
                  蛋白質
                  化合物